As proteínas chamadas priões são comuns em todo o sistema nervoso central. Mas, quando sofrem uma determinada mutação, ficam com um aspecto diferente, e conseguem como que conquistar adeptos, como se se tornassem infecciosas. Acumulações destas proteínas com uma forma anormal encontram-se no cérebro dos animais – e dos humanos – que sofrem desta doença neurodegenerativa, fatal, e que pode assumir várias formas.

Para uma proteína ficar com uma forma anormal, depreende-se que haverá mutações nos genes que comandam a sua produção – afinal, os genes são como que os mestres de obras da construção das proteínas, ordenando os amino-ácidos de acordo com uma certa ordem e para conseguir um determinado formato, como se construíssem um laçarote de uma prenda de natal.

“A hipótese explicativa é que os priões de forma anormal são a base da infecção e que as mutações genéticas associadas com as doenças priónicas nos seres humanos bastam para que se transformem em unidades infecciosas espontaneamente”, explica num comunicado de imprensa do Instituto Whitehead para Investigação Biomédica (Massachusetts) Susan Lindquist, principal autora do trabalho.

No entanto, apesar de existir esta hipótese para explicar o comportamento infeccioso destas proteínas anormais – uma descoberta revolucionária, que valeu o Nobel da Medicina de 1997 a Stanley Prusiner – não existia prova de que as coisas se passassem assim. “A previsão crucial de uma mutação pudesse gerar um prião capaz de transmitir a doença a um ratinho normal nunca tinha sido demonstrada”, explicita Lindquist, remetendo para os animais de laboratório que usa como modelos para estudar a doença

Usando então ratinhos, Walker Jackson, que trabalha no laboratório de Lindquist, substituiu o gene que comanda a produção de priões normais por uma versão modificada, equivalente à do gene humano que causa a produção de priões anormais associados com uma encefalopatia espongiforme específica, a insónia fatal familiar.

Tal como espiavam, os ratinhos que receberam o gene modificado apresentavam anomalias ao nível bioquímico, fisiológico, comportamental e neuropatológico semelhantes às de que sofrem as pessoas afectadas pela insónia fatal familiar.

“O nosso trabalho cumpre uma previsão feita há muito mas nunca provada de que, mesmo num animal perfeitamente normal, uma simples mudança no gene que comanda a produção dos priões é suficiente para que surja espontaneamente o agente transmissor da neurodegenração”, conclui Lindquist.