Os laureados com o Prémio Nobel da Química deste ano desenvolveram métodos de previsão de estruturas de proteínas através da computação e da inteligência artificial. David Baker foi pioneiro em métodos computacionais que preveem como as proteínas enrolam e que permitiram o desenho de novas proteínas (Rosetta). Demis Hassabis e John M. Jumper utilizaram com êxito a inteligência artificial e machine learning para prever a estrutura de praticamente todas as proteínas conhecidas (mais de 200 milhões) através de um algoritmo (Alphafold2) que foi treinado com milhares de dados experimentais existentes numa base de dados de acesso público (o PDB), utilizando ainda a informação de como as sequências variam entre as diferentes espécies.

Jumper, Hassabis (AlphaFold2) e Baker (RosettaFold) publicaram quase em simultâneo, no verão de 2021, dois artigos com metodologias semelhantes de inteligência artificial para previsão de estruturas de proteínas. Além disso, disponibilizaram os algoritmos à comunidade científica.

O potencial destas descobertas é enorme e veio dar um enorme impulso à biologia estrutural ao permitir prever computacionalmente a estrutura tridimensional com informação a nível atómico de proteínas e outras biomoléculas. Até 2021 este conhecimento era possível apenas por métodos experimentais – ressonância magnética nuclear (NMR), cristalografia de raios X, ressonância magnética nuclear e criomicroscopia eletrónica (crio-EM). Estas técnicas são complexas e pode-se levar anos para resolver a estrutura de uma única proteína.

Estes avanços na previsão computacional foram extremamente importantes, pois permitem formular hipóteses e tornaram mais fácil e mais rápido o trabalho de determinação dos modelos experimentais. O uso destes métodos computacionais criou uma revolução na comunidade de biologia estrutural, na qual tiveram um enorme impacto. Em todo o mundo, os laboratórios de biologia estrutural (e não só) passaram a usar esta ferramenta para acelerar o processo de visualização da estrutura de proteínas a nível atómico, conjugando modelos computacionais com dados experimentais.

O facto de acelerarmos este conhecimento é espantoso e novos desenvolvimentos se irão seguir com aplicações na medicina, biotecnologia e ciência de materiais. Poderemos cada vez mais compreender melhor o funcionamento da vida, incluindo a razão pela qual algumas doenças se desenvolvem, como ocorre a resistência aos antibióticos, como se podem desenvolver novos fármacos e novas vacinas ou porque é que alguns micróbios conseguem decompor o plástico ou mesmo descobrir como é que certas enzimas conseguem converter o CO2 atmosférico em combustíveis alternativos.

Na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa e na Unidade de Ciências Biomoleculares Aplicadas (UCIBIO), a biologia estrutural é uma área prioritária e relevante existindo três grupos de investigação reconhecidos internacionalmente nas áreas de cristalografia de raios X, ressonância magnética nuclear e criomicroscopia eletrónica (crio-EM).

A autora escreve segundo o novo acordo ortográfico